Селеноцистеин · Структура · Биология · Применение · Близкие статьи · Примечания · Официальный сайт ·

тРНК^Sec кишечной палочки (E. coli)

Селеноцистеин имеет более низкую, чем у цистеина, константу диссоциации (5,47) и более высокий восстановительный потенциал. Благодаря этим свойствам селеноцистеин задействован в белках, обладающих антиоксидантной активностью.

В отличие от других аминокислот, встречающихся в белках, селеноцистеин не имеет своего особого кодона в генетическом коде. В действительности он особым образом кодируется кодоном UGA, который обычно является стоп-кодоном. Такой механизм называется трансляционным перекодированием, а его эффективность зависит от синтезируемого селенопротеина и факторов инициации трансляции. Если клетки живут в условиях отсутствия селена, то трансляция селенопротеина завершается на кодоне UGA, что приводит к образованию «обрезанного», нефункционального фермента. Кодон UGA кодирует селеноцистеин, если в мРНК присутствует последовательность вставки селеноцистеина (англ. SECIS element, SECIS). Элемент SECIS можно определить по характерным нуклеотидным последовательностям и особенностям вторичной структуры мРНК в области этого элемента. У бактерий элемент SECIS располагается непосредственно за кодоном UGA (в одной с ним рамке считывания). У архей и эукариот SECIS располагается в 3'-нетранслируемой области (англ. 3' untranslated region, 3' UTR) и может заставлять несколько кодонов UGA кодировать селеноцистеин .

Другое отличие селеноцистеина от стандартных аминокислот заключается в том, что он не существует в свободном виде внутри клетки, поскольку его высокая реакционная активность может нанести вред клетке. Вместо этого клетка хранит селен в форме менее активного селенида (H₂Se). Синтез селеноцистеина осуществляется на специализированных тРНК, которые также включают его в нарастающую пептидную цепь. Первичная и вторичная структура селеноцистеин-специфичных тРНК, тРНК^Sec, отличаются от таковых у стандартных тРНК в нескольких аспектах. Так, акцепторная область содержит 8 пар оснований у бактерий и 10 — у эукариот, более длинную Т-петлю; помимо этого, для тРНК^Sec характерна замена нескольких довольно консервативных пар оснований. тРНК^Sec изначально связывается с серином при помощи фермента серил-тРНК лигазы, в тоже время образующийся комплекс Ser-тРНК^Sec не вступает в трансляцию, поскольку не распознается нормальными трансляцинными факторами (EF-Tu у бактерий и eEF1A у эукариот). Остаток серина, связанный тРНК, превращается в остаток селеноцистеина пиридоксальсодержащим ферментом селеноцистеинсинтазой. И наконец, образовавшийся комплекс Sec-тРНК^Sec специфично связывается с альтернативным трансляционным фактором (SelB или mSelB (или eEFSec)), который целенаправленно доставляет его в рибосому, транслирующую мРНК для селенопротеина. Специфичность этой доставки обусловлена наличием дополнительного белкового домена (у бактерий, SelB) или дополнительной субъединицы (SBP2 для эукариотической mSelB/eEFSec), которая связывается с соответствующим элементом вторичной структуры мРНК, образуемым элементом SECIS.

У человека известно 25 селенопротеинов.

Производные селеноцистеина -глутамил-Se-метилселеноцистеин и Se-метилселеноцистеин в природе известны у растений родов лук (Allium) и капуста (Brassica).