Инсулин · Строение · Открытие и изучение · Образование и секреция · Действие инсулина · Клиренс инсулина · Регуляция уровня глюкозы в крови · Заболевания, связанные с действием инсулина · Препараты инсулина · Коммерческие препараты инсулина и аналоги инсулина человека · Инсулинотерапия · Примечания · Близкие статьи · Официальный сайт ·

Молекула инсулина образована двумя полипептидными цепями, содержащими 51 аминокислотный остаток: A-цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, B-цепь образована 30 аминокислотными остатками. Полипептидные цепи соединяются двумя дисульфидными мостиками через остатки цистеина, третья дисульфидная связь расположена в A-цепи.

Первичная структура инсулина у разных биологических видов несколько различается, как различается и его важность в регуляции обмена углеводов. Наиболее близким к человеческому является инсулин свиньи, который различается с ним всего одним аминокислотным остатком: в 30 положении B-цепи свиного инсулина расположен аланин, а в инсулине человека — треонин; бычий инсулин отличается тремя аминокислотными остатками.